Комплекс актина и миозина (актомиозин) генерирует силу сокращения мышцы, используя реакцию гидролиза аденозинтрифосфата (АТФ). Таким образом, было предпринято много попыток объяснить молекулярное происхождение подвижности актомиозина.
Модель мощного удара миозина, предложенная Хаксли и Симмонсом в 1971 году, инициировала множество исследований, включая изучение атомной структуры и изучение молекулярной биологии молекул миозина и актина. Модель силового удара, модифицированная в последнее время, широко используется в стандартных учебниках по биологии.
Однако остается серьезная проблема. Согласно данным экспериментальной термодинамики, гидролиз АТФ в головке миозина не приводит к образованию состояния миозина с достаточно высокой энергией для создания силы сокращения.
Теперь исследовательской группе под руководством почетного профессора Макото Судзуки из Университета Тохоку в сотрудничестве с профессором Нобуюки Матубаяси из Университета Осаки удалось объяснить приводной механизм актомиозина в соответствии с данными экспериментальной термодинамики.
В исследовании структура воды в непосредственной близости от актиновой нити (F-актин) модифицируется при связывании с миозиновой головкой, гидролизующей АТФ до F-актина, что приводит к изменению сродства к миозиновой головы и, таким образом, к генерации движущей силы актомиозина.
Присутствие новой межмолекулярной поверхностной силы, которая была впервые продемонстрирована на основе настоящих анализов гидратации, стало выдающимся открытием. Таким образом, эта статья является первой, в которой успешно раскрывается движущий механизм актомиозина путем введения новой межмолекулярной поверхностной силы.