Беспорядок в белках жизненно важен для биологической функции, а структурные нарушения в белках более распространены, чем вы думаете. Белки с неупорядоченными областями также могут быть липкими и слипаться внутри и между клетками, что напрямую связано с рядом нейродегенеративных заболеваний. Таким образом, очень важно уметь выявлять неупорядоченные участки в белках.
К сожалению, экспериментальная характеристика структурных особенностей полипептидов является сложной и трудоемкой задачей, и поэтому биоинформатические методы для предсказания белковых нарушений по последовательности незаменимы.
За последние годы многие биоинформатики разработали алгоритмы для дифференциации пептидных последовательностей, которые будут сворачиваться, от тех, которые не будут сворачиваться, и эти алгоритмы могут быть основаны на различных «признаках», полученных из физико-химических параметров (таких как заряд или гидрофобность пептида). аминокислота), а также изучение эволюционного родства.
Теперь, когда стало доступно множество таких программ прогнозирования, очевидно, что важно иметь какой-то эталон для проверки и проверки прогнозов. Чтобы решить эту затруднительную ситуацию, Нильсен и Малдер создали и утвердили репрезентативный набор экспериментальных эталонных показателей сайт-специфического и непрерывного беспорядка, используя депонированные данные химического сдвига ЯМР для более чем сотни выбранных белков. Затем они проанализировали эффективность 26 широко используемых методов прогнозирования расстройств и обнаружили, что они заметно различаются.
Тщательное сравнение, представленное в их исследовании, поможет ученым-белкам во всем мире сделать более осознанный выбор в отношении того, какие программы лучше всего использовать.