Блестящий физик Ричард Фейнман сказал, что, в принципе, биологию можно объяснить, поняв колебания и колебания атомов. Новое исследование Бристольского университета, Великобритания, и Университета Вайкото, Новая Зеландия, впервые объясняет, как это «покачивание и покачивание» атомов в ферментах - белках, обеспечивающих протекание биологических реакций, - «срежиссировано», чтобы они работают при определенной температуре. Ферментативный катализ необходим для жизни, и это исследование проливает свет на то, как ферменты развивались и адаптировались, позволяя организмам эволюционировать, чтобы жить при разных температурах.
Это первое исследование, связывающее танец фермента (в атомарных деталях) непосредственно с его оптимальной температурой. Эти результаты дают новое представление о том, как структура ферментов связана с их ролью катализатора, и, что важно, могут обеспечить путь к разработке лучших биокатализаторов для использования в химических реакциях в промышленных процессах, таких как производство лекарств. Это также намекает на то, почему эволюция в конечном итоге предпочла белки нуклеиновым кислотам в качестве катализаторов в биологии: белки предлагают гораздо больше возможностей «настраивать» свое «покачивание и покачивание» и свою реакцию на химические реакции.
Д-р Марк ван дер Камп и профессор Адриан Малхолланд (Бристоль) работали с профессором Виком Аркусом (Вайкото, Новая Зеландия) и коллегами, чтобы выяснить, как «покачивание и покачивание», или динамика ферментов, «настраивается» во время реакции они катализируют. В результате теплоемкость ферментов изменяется в ходе реакции, и именно величина этого изменения является решающим фактором в определении температуры, при которой фермент работает лучше всего.
Так что же вызывает изменение теплоемкости фермента во время реакции? И чем это отличается у разных ферментов, так что их каталитическая активность настраивается в соответствии с организмом и температурой окружающей среды, в которой они живут?
Д-р Ван дер Камп сказал: «Наше компьютерное моделирование «покачивания и покачивания» ферментов на разных стадиях реакции говорит нам, как эти структурные флуктуации приводят к разнице в теплоемкости, и, таким образом, может предсказать оптимальная температура фермента. Наша работа показала, что мы можем сделать это точно для двух совершенно разных ферментов, сравнивая с экспериментальными данными.
Удивительно видеть, что вся структура фермента важна: «танец» меняется не только вблизи места, где происходит химическая реакция, но и в частях, находящихся намного дальше. Это имеет последствия для эволюции: сочетание структуры фермента и реакции, которую он катализирует, определяют его оптимальную рабочую температуру. Незначительное изменение структуры может изменить «танец».
Работа помогает объяснить, как организмы могут эволюционировать, чтобы жить при разных температурах, и намекает на то, почему белки в конечном итоге предпочли белки эволюции нуклеиновым кислотам в качестве катализаторов в биологии: белки предлагают гораздо больше возможностей «настраивать» свое «покачивание и покачивание» и их реакция на химические реакции.