Как выглядели самые первые белки - те, что появились на Земле около 3,7 миллиардов лет назад? Профессор Дэн Тауфик из Научного института Вейцмана и профессор Норман Метанис из Еврейского университета в Иерусалиме реконструировали белковые последовательности, которые вполне могут напоминать предков современных белков, и их исследования показывают, каким образом эти примитивные белки могли развиться до формирования живые клетки. Их выводы были опубликованы в Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).
Белки, закодированные в генетическом материале клетки, являются винтиками, пружинами и винтиками живой клетки - всеми ее движущимися частями. Но мы предполагаем, что первые белки появились задолго до появления клеток и, следовательно, жизни, какой мы ее знаем. Современные белки состоят из 20 различных аминокислот, каждая из которых необходима для построения белка, и все они организованы в виде полимера - длинной цепочечной молекулы, в которой расположение каждой аминокислоты имеет решающее значение для строения белка. функция. Но есть парадокс в размышлениях о том, как возникли самые ранние белки. Потому что аминокислоты, необходимые для производства белков, сами производятся другими белками - ферментами. Это вопрос о курице и яйце, и до сих пор на него был дан лишь частичный ответ.
Ученые считают, что самые первые настоящие белки образовались из более коротких белковых сегментов, называемых пептидами. Пептиды были бы липкими соединениями аминокислот, спонтанно созданными в первобытном химическом бульоне; короткие пептиды затем связывались бы друг с другом, со временем производя белок, способный к какому-то действию. Самопроизвольное образование аминокислот уже было продемонстрировано в 1952 году в знаменитом эксперименте Миллера и Юри, в котором они воспроизвели условия, которые, как считалось, существовали на Земле до возникновения жизни, и добавили энергии, подобной той, что могла исходить от молнии или вулканов. Доказывая, что аминокислоты могут при определенных условиях образовываться без помощи ферментов или любого другого механизма в живом организме, предполагается, что аминокислоты были «яйцом», которое предшествовало ферменту «курица».
Тауфик, работающий в отделе биомолекулярных наук Института, говорит, что все хорошо, «но в этом эксперименте и во всех последующих экспериментах отсутствовал один жизненно важный тип аминокислот: аминокислоты, такие как аргинин и лизин, несущие положительный электрический заряд». Эти аминокислоты особенно важны для современных белков, поскольку они взаимодействуют с ДНК и РНК, обе из которых несут суммарный отрицательный заряд. Сегодня предполагается, что РНК является исходной молекулой, которая может как нести информацию, так и создавать копии самой себя, поэтому теоретически контакт с положительно заряженными аминокислотами необходим для дальнейших шагов в развитии живых клеток.
Но была одна положительно заряженная аминокислота, появившаяся в экспериментах Миллера-Юри, аминокислота под названием орнитин, которая сегодня используется как промежуточный этап в производстве аргинина, но сама по себе не используется для построения белков.. Исследовательская группа задалась вопросом: что, если орнитин был недостающей аминокислотой в этих древних белках? Они разработали оригинальный эксперимент для проверки этой гипотезы.
Ученые начали с относительно простого белка из семейства, который связывается с ДНК и РНК, применяя филогенетические методы для определения последовательности предкового белка. Этот белок был бы богат положительными зарядами - 14 из 64 аминокислот были либо аргинином, либо лизином. Затем они создали синтетические белки, в которых орнитин заменил их в качестве переносчика положительного заряда.
Белки на основе орнитина связываются с ДНК, но слабо. Однако в лаборатории Метаниса исследователи обнаружили, что простые химические реакции могут превращать орнитин в аргинин. И эти химические реакции происходили в тех условиях, которые, как предполагалось, преобладали на Земле в то время, когда должны были появиться первые белки. По мере того как все больше и больше орнитина превращалось в аргинин, белки все больше и больше напоминали современные белки и связывались с ДНК более сильным и избирательным образом.
Ученые также обнаружили, что в присутствии РНК древняя форма пептида участвует в фазовом разделении (подобно каплям масла в воде) - шаге, который затем может привести к самосборке и «депарментализации». И это, говорит Тауфик, предполагает, что такие белки вместе с РНК могли образовывать протоклетки, из которых могли развиться настоящие живые клетки.
проф. Дэн Тауфик является заведующим кафедрой профессоров Неллы и Леона Бенозийо.