Во второй из двух статей, опубликованных за последние недели, ученый из Университета Сент-Луиса Ми-Нган Ф. Яп, доктор философии, в сотрудничестве с лабораторией лауреата Нобелевской премии по химии 2009 года Ады Йонат в Институте Вейцмана Science и Алексей Амунц из Стокгольмского университета описывают в Nature Communications новую информацию о структуре Staphylococcus aureus (или Staph), впадающих в спячку 100S-рибосом, раскрывая секреты того, как они отключают биосинтез белка для сохранения энергии и выживания в стрессовых условиях.
Рибосомы переводят генетический код в белки. Однако синтез белка требует много энергии, и в стрессовых условиях, таких как ограниченный доступ к питательным веществам, стресс от антибиотиков или колонизация хозяина, некоторые клетки могут подавлять процесс трансляции, чтобы сохранить энергию и помочь выживанию. У бактерий рибосомы делают это, переключаясь в неактивную форму, называемую спящей 100S рибосомой.
Комплекс 100S - сросшиеся близнецы комплексов 70S - впервые был идентифицирован у бактерий более 50 лет назад. Двоюродная сестра стафилококка, бактерия Escherichia coli (E. coli), имеет тенденцию формировать неактивную структуру 100S, когда питательных ресурсов недостаточно, и возвращается к активной структуре 70S в течение нескольких минут после появления свежих источников питательных веществ. С другой стороны, грамположительные бактерии, такие как Staph, постоянно содержат структуры 100S, даже когда питательные вещества в изобилии.
Яп, доцент кафедры биохимии и молекулярной биологии в Университете Сент-Луиса, говорит, что разница между тем, как две бактерии впадают в спячку, является неожиданной, и предполагает, что стафилококки и другие грамположительные бактерии образуют свои гибернирующие комплексы 100S. видоспецифическим образом.
«В кишечной палочке два белковых фактора, RMF и HPF, необходимы для перехода в неактивную фазу», - сказал Яп. «Но только один белок, HPF, необходим для Staph.
E. coli RMF и HPF объединяют два 70S, превращая форму 70S комплексов в две совместимые части головоломки без прямого контакта двух белковых факторов. Напротив, Staph HPF скрепляет два 70S путем прямого присоединение двух копий HPF. В результате рибосома E. coli 100S соединена «голова к голове», а рибосома Staph 100S работает «бок о бок».
"Отличная форма рибосом 100S, по-видимому, видоспецифична. Когда мы отключаем HPF и устраняем его у Staph, они также не могут выжить и становятся менее заразными."
Препятствуя формированию фазы гибернации стафилококка, ученые могут открыть уникальное антибактериальное лечение, специфичное для грамположительных бактерий.
«В долгосрочной перспективе мы сможем нацеливаться на Staph или другие грамположительные бактерии с помощью этого видоспецифического подхода», - сказал Яп. «Это может сделать его хорошей мишенью для наркотиков».