Белки - это основные макромолекулы для жизни, выполняющие разнообразные функции, такие как действие в качестве каналов через клеточные стенки, катализаторов, изгибателей ДНК и т. д. Когда дело доходит до этих функций, имеет значение расположение вторичных ветвей, состоит из аминокислот каждого белка, таких как аланин, глютамин, аргинин, фенилаланин и тирозин. Они стабилизируются в основном слабыми взаимодействиями, такими как водородные связи, внутримолекулярные взаимодействия и межмолекулярные дисперсионные силы, между основной и боковой цепью их аминокислот.
В новом исследовании, опубликованном в EPJ D, Хорхе Гонсалес из Университета Страны Басков в Лейоа, Испания, и его коллеги разработали теоретический метод для расчета наиболее стабильного расположения, которое биомолекулы пытаются принять, когда они вместе., или в тесном контакте в случаях, когда связь слабая. Они также демонстрируют, что их модель согласуется с нашим пониманием тех же систем, полученным из экспериментов, таких как спектроскопический анализ.
Огромный размер этих молекул препятствует соотнесению результатов конфигурации, полученных для изолированных аминокислот, с теми же аминокислотами, составляющими вторичные ответвления в структуре белков. Авторы полагают, что знание конформации, принятой кэпированными аминокислотами, может быть полезно для экстраполяции их свойств на более крупные системы, такие как полипептиды или белки.
Команда впервые использовала молекулярную механику для определения трехмерной конформации, в которой энергия биомолекул была бы наиболее стабильной. Затем они включили в свою модель взаимодействия квантовой механики, чтобы лучше понять структуру и колебания различных конформаций вместе с их электронной плотностью. Затем они проанализировали природу внутримолекулярных сил в каждой аминокислоте, используя такие типы связей, как водородные связи..
Они обнаружили, что 15 наиболее стабильных изученных конформаций содержали изолированные кэпированные аминокислоты, структура которых напоминает структуру белков. Однако в исследуемых аминокислотах они играют различную роль в зависимости от характера их боковой цепи.