Крайневысотные птицы развили одну и ту же черту посредством разных мутаций: молекулярные схемы различаются у гемоглобинов, задерживающих кислород

Крайневысотные птицы развили одну и ту же черту посредством разных мутаций: молекулярные схемы различаются у гемоглобинов, задерживающих кислород
Крайневысотные птицы развили одну и ту же черту посредством разных мутаций: молекулярные схемы различаются у гемоглобинов, задерживающих кислород

На покрытом Гималаями Тибетском нагорье и на плато Альтиплано в Южной Америке - двух самых высоких вершинах мира - несколько избранных видов птиц выживают, потребляя на 35-40 процентов меньше кислорода, чем на уровне моря.

Все птицы, живущие на большой высоте, развили особенно эффективные системы доставки драгоценного кислорода к своим тканям. Но новое исследование, проведенное Университетом Небраски-Линкольн и Китайской академией наук, показало, что у этих птиц часто развивались разные схемы сборки белков - гемоглобинов, - которые на самом деле улавливают кислород.

Исследование, опубликованное в Proceedings of the National Academy of Sciences, показало, что многие виды с двух плато претерпели разные мутации, чтобы получить один и тот же результат: гемоглобины лучше ловят кислород из легких, прежде чем поделиться им с другими. органы, которые от него зависят.

Эти мутационные различия часто проявлялись даже среди близкородственных видов, обитающих на одном плато, говорится в исследовании.

«Вы можете себе представить, только из-за разных исходных точек предков, что тибетские птицы, возможно, все пошли по одному (мутационному) маршруту, а андские птицы обычно делали что-то по-другому», - сказал соавтор Джей Сторц., Сьюзен Дж. Розовски Профессор биологических наук в Небраске. «Но это не то, что мы видели. По всем направлениям не было никаких региональных шаблонов.

"В обоих случаях кажется, что было много разных способов развития сходного изменения функции белка."

Как и все белки, гемоглобин состоит из причудливо свернутых цепочек аминокислот. Взаимодействия между этими аминокислотами определяют структуру белка, которая, в свою очередь, определяет его свойства - например, насколько легко он связывается с кислородом и высвобождает его. Но мутация может эффективно заменить аминокислоту химически отличной версией в том же месте белка, потенциально изменяя его поведение в процессе.

После сравнения белков гемоглобина предков и современных белков девяти видов, населяющих Тибетское нагорье, команда выявила два случая, когда у отдаленно родственных видов произошли идентичные, функционально важные мутации. Тем не менее, в других случаях виды эволюционировали по-разному, чтобы создать более качественный гемоглобин.

Последние результаты подтверждают исследование, проведенное под руководством Сторца в 2016 году, опубликованное в журнале Science, которое впервые установило, что виды позвоночных могут следовать различным путям на молекулярном уровне, чтобы достичь одной и той же адаптации. Это исследование, в котором изучались только птицы из Анд, вдохновило команду на продолжение сравнения андских и гималайских видов.

«Птицы, которые адаптировались к высокогорным условиям из всех этих различных горных хребтов, неоднократно вырабатывали гемоглобин с повышенным сродством к кислороду», - сказал Сторц. «На этом (функциональном) уровне все очень повторяемо, и существует очень поразительный образец конвергентной эволюции. Но с точки зрения реальных молекулярных основ предсказуемость гораздо меньше, и ясно, что есть много возможных изменений, которые могут привести к тот же функциональный результат."